Белки теплового шока как молекулярные шапероны
Дальнейшее изучение класса HSP показало, что эти белки не только индуцируются при стрессе, но многие из них
функционируют конститутивно как молекулярные шапероны, участвуя в стабилизации и перемещении незрелых пептидов при нормальном росте. Например, белки Hsp70, Hsp90 присутствуют в высоких концентрациях в не-стрессовых клетках, составляя 1-1,5% общего клеточного белка, что указывает на
постоянную потребность клетки в поддержании конформационного гомеостаза ее белков. Эти белки находятся в цитозоле, митохондриях, эндоплазматическом ретикулуме и ядре. Молекулярные массы HSP лежат в пределах 15-110 кДа.
Наиболее изученными у млекопитающих являются белки HSP 60, 70, 90 и 110 кДа, которые играют важную роль в фундаментальных внутриклеточных процессах - от антиапоптозного действия до разворачивания и внутриклеточного перемещения белков.
Функции БТШ как шаперонов можно свести к следующим:
1.
Свертывание незрелых полипептидных цепей;
2. Облегчение
перемещения белков через разные клеточные компартменты;
3.
Модуляция белковой активности за счет стабилизации и/или созревания до функционально компетентной конформации;
4. Поддержка образования/расщепления мультибелковых
комплексов;
5. Исправление
неправильно свернутых белков;
6.
Защита белков от агрегации;
7. Направление
полностью поврежденных белков к расщеплению;
8. Организация
агрегатов из разрушенных белков;
9.
Солюбилизация белковых агрегатов для дальнейшей деградации.
